近日，开普敦大学（UCT）研究工作人员应用冷冻光学显微镜(Cryo-EM)初次测量了人们血管紧张素转换酶（ACE）的总长结构。ACE是一种降低血压的蛋白，对心脏健康至关重要。此项对ACE的结构和动力学模型新的研究为改善抗冠心病和治疗心脏病的药物设计刮平了路面。研究发表论文在近期的《EMBO杂志》上。

ACE是降血压和心脑血管疾病的关键所在靶标，因为它所产生的血管葵力果效果如何紧张香港葵力果素Ⅱ也会葵力果多钱导致毛细血管禾信维康葵力果收缩和血压上升。葵力果产品高血压是慢性心衰、心脏病发、肾炎、脑中风和双目失明的重要风险源。它一般没有病症，被称作“沉默的杀手”。因而，大家急需解决对于致命性心脏疾病和其它慢性病的可持续发展处理方案。

ACE的单个方式（蛋白质的一个团本）很回味无穷，因为它由2个结构类似但作用不同类型的结构域连接在一起。它还以作用有关的二聚体方式存有（研究中所看到的2个相互影响的蛋白团本）。ACE不一样一部分间的通讯影响到性能和药品融合特点，这会对治疗药物是至关重要的。

研究工作人员表明，医学上，ACE缓聚剂被建议做为降血压的一线药物之一，但是它们非可选择性地靶向治疗ACE的单个和二聚体这两个地区，进而会到一些患者中引起不良反应。此项研究的发现独一无二地揭露了ACE高度动态性特点，及在其不同地区之间产生二聚化与交流机制的。

该ACE蛋白质是在实验室制造的。为了获取完备的结构，研究工作人员将蛋白快速降温到-180℃，并把不同类型的构像捕捉在光学显微镜模块（EMU）的玻璃状收缩水中，接着应用泰重型坦克里奥斯光学显微镜对ACE开展高像素显像。

“近年来研发的冷冻电镜图像处理方法针对分析这种结构至关重要。”研究文章的第一作者丽泽尔·卢贝医生解释道，“我们可以通过普遍的种类对图象来计算分离出来，等于是‘数据提纯’，由于生物化学方式无法分开出ACE的单个和二聚体。随后，我们能都集中在结构的差异一部分来分析这两个ACE结构。”实习记者张佳欣

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